Biotecnología

Enzimas, los biocatalizadores

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Esta semana hablaremos de los enzimas, esas moléculas que participan en casi la mayoría de las reacciones que se dan en cualquier célula viva. Pese a haber ido repitiendo la palabra enzima en gran parte de los post escritos hasta el momento, algo que evidencia su gran importancia, nunca nos hemos centrado en hablar específicamente de ellos. Hoy comentaremos, más en detalle, de qué se tratan, cómo se clasifican y para que se utilizan.

¿Qué son los enzimas?

Los enzimas son biocatalizadores, es decir, son los catalizadores de las reacciones biológicas. Teniendo en cuenta que un catalizador es una sustancia que acelera el transcurso de una reacción química, un biocatalizador o enzima es una sustancia que acelera una reacción biológica, que, sin su presencia, podría tardar en realizarse años.

Por tanto, el papel de los enzimas es la catálisis o aceleración de las reacciones biológicas, las que se producen en los seres vivos. ¿Un ejemplo? Degradar las proteínas de la carne que ingerimos para poder absorber todos sus nutrientes. Esta reacción biológica sería llevada a cabo por un tipo específico de enzimas, presentes en nuestro tracto gastrointestinal: las proteasas.

Además de acelerar la velocidad de una determinada reacción, los enzimas tienen otra característica propia de cualquier catalizador, ya sea biológico o no, y es que no se consumen durante la reacción. Es decir, el enzima actúa, y tras conducir y acelerar una reacción puede volver a catalizar otra.

Lo que sí tienen los enzimas que no tienen los catalizadores no biológicos son características como la alta especificidad, ya que cada tipo de enzima actúa sobre una única reacción; que actúan siempre a la temperatura del ser vivo en el que se encuentran; y que poseen una elevadísima actividad, llegando a aumentar la velocidad de reacción en más de un millón de veces.

¿Por qué un enzima acelera una reacción biológica?

El enzima lo que hace es bajar la energía de activación que se necesita para que una reacción de este tipo comience. Y aquí os contaré el típico símil que aparece en los libros de texto escolares: si tú quieres tirar un objeto, que está en el suelo, por la venta, primero tienes que hacer fuerza para subir el objeto hasta el borde de la venta, ¿verdad? Eso sería la energía de activación. Una vez superada esa energía, la reacción transcurre, o el objeto cae desde la ventana, rápidamente. Si se acelera la etapa más costosa, la reacción, en general, se produce de forma más rápida. Esa es la misión de cualquier enzima.

¿Cómo funcionan los enzimas?

Los enzimas constan de una región denominada centro activo, la parte del enzima a la que se une, específica y exclusivamente, el sustrato, la molécula sobre la que se producirá la reacción. La formación del complejo enzima-sustrato crea un entorno que promueve la reacción biológica, si seguimos con el ejemplo de las proteínas, la degradación proteica. Una vez la proteína ha sido degradada en fragmentos más pequeños, estos salen del enzima y este queda intacto pudiendo volver a actuar degradando otra proteína.

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http://www.canna.es/enzimas

¿Qué determina que un enzima solo tenga especificidad por un sustrato y una reacción en concreto?

La especificidad entre el enzima y el sustrato puede ser:

  • Absoluta: Si el enzima solo actúa sobre un sustrato.
  • De grupo: EL enzima trabaja sobre un determinado grupo de moléculas.
  • De clase: El enzima reconoce y actúa en función de una zona en concreto del sustrato, y no depende por tanto, del tipo de molécula en sí.

El sustrato puede encajar en el centro activo del enzima como una llave en su cerradura, puede tener que modificar su forma para unirse y formar el complejo enzima-sustrato, o bien ambas partes tienen que cambiar su conformación. En ambos tres casos, la interacción enzima-sustrato se realiza mediante enlaces concretos entre ambas partes.

Y ojo, porque hay 3 factores que afectan la actividad enzimática: la temperatura, el pH y los inhibidores. Normalmente, incrementar la temperatura aumenta la movilidad de las moléculas y por tanto es más fácil que sustrato y enzima se encuentren y la reacción tenga lugar. Sin embargo, si sobrepasamos una determinada temperatura el enzima se degrada y queda inutilizada. Con el pH ocurre algo similar, ya que fuera de unos valores límite, los enzimas tampoco funciona correctamente.

Y por último los inhibidores,  sustancias que impiden o disminuyen la actuación de un enzima. ¿Por qué? Porque al poseer una forma muy parecida al sustrato se unen al enzima bloqueando su centro activo e impidiendo la entrada del sustrato verdadero y por tanto, la reacción.

¿Cómo se clasifican los enzimas?

Los enzimas se clasifican en seis clases principales, según el tipo general de reacción en la que participan:

  • Oxidoreductasas: Aceleran o catalizan reacciones de oxidación y reducción. Un ejemplo serían las oxidasas y las deshidrogenasas.
  • Trasnferasas: Se dedican a transferir grupos o radicales entre diferentes moléculas, como por ejemplo la hexoquinasa.
  • Hidrolasas: Rompen enlaces químicos añadiendo una molécula de agua. Un ejemplo claro sería la lisozima.
  • Liasas: Separan grupos sin intervención del agua (sin hidrólisis), originan dobles enlaces o añaden CO2, como por ejemplo la rubisco.
  • Isomerasas: Realizan conversiones dentro de una misma molécula, como la triosafosfato isómerasa.
  • Ligasas: Catalizan la unión de moléculas o grupos gracias al ATP, como por ejemplo la DNA-ligasa.

Dentro de cada clase existen grupos, subgrupos y series, por lo que cada enzima tiene asignado un número de 4 cifras que la identifica. Y no sé si os habréis fijado, pero gran parte de los enzimas acaban en –asa, un truco que puede ser útil para identificarlos. Por ejemplo: el enzima que degrada la lactosa se denomina lactasa y es el enzima que no poseen los intolerantes a la lactosa. O el enzima que degrada proteínas, la proteasa.

Aunque por el momento solo se han descrito unos 3000 enzimas diferentes se estima que en la naturaleza podrían existir hasta 10.000.

¿Para qué se utilizan los enzimas en nuestro día a día?

Forman parte de productos como los detergentes, en los cuales se añaden enzimas como las lipasas o las proteasas para degradar los restos de comida que forman las manchas en nuestra ropa. Además, se utilizan en procesos de fabricación como el del queso, en el que se añade la renina para cuajar la leche. Forman parte de kits diagnósticos en los análisis clínicos, como la peroxidasa. O se utilizan para la síntesis de antibióticos entre otras muchísimas aplicaciones.

¿Más información relacionada?

Zimógenos o proenzimas: Enzimas o iones que tienen la función de activar a una enzima.

Isoenzimas: Son formas diferentes de un mismo enzima que catalizan la misma reacción pero pueden estar presentes en diferentes etapas de la vida o en órganos y tejidos diversos.

Los enzimas se pueden clasificar en dos tipos según su composición:

  • Si son estrictamente proteicos.
  • Holoenzimas: tienen una parte proteica y una parte no proteica denominada cofactor. Estos cofactores pueden ser inorgánicos (iones) u orgánicos, también denominados coenzimas como el ATP o la coenzima A.

* Muchas vitaminas son, precisamente, precursores de estas coenzimas y por tanto, imprescindible para la actividad enzimática. Si los cofactores están unidos fuertemente se denominan grupos prostéticos.

¿Te ha gustado el post? ¿Te ha servido para aprender algo nuevo? ¿Te gustaría conocer más al detalle este asunto? No dudes en dejar un comentario o ponerte en contacto a través de maria@mariairanzobiotec.com

 

REFERENCIAS BIBLIOGRÁFICAS

Renneberg R. (2012) Biotecnología para principiantes.

Jimeno A., Ballesteros M.,Ugedo L., Madrid M.A. Biología.

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